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3 résultat(s) recherche sur le mot-clé 'Spectrométrie de masse'
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IDENTIFICATION BACTERIOLOGIQUE PAR SPECTROMETRIE DE MASSE. / BENHILAL ASMAA.
Titre : IDENTIFICATION BACTERIOLOGIQUE PAR SPECTROMETRIE DE MASSE. Type de document : thèse Auteurs : BENHILAL ASMAA., Auteur Année de publication : 2011 Note générale : LA THÈSE EN LIGNE EST INDISPONIBLE Langues : Français (fre) Mots-clés : IDENTIFICATION BACTERIOLOGIE SPECTROMETRIE DE MASSE Index. décimale : WA SANTE PUBLIQUE - PROFESSION MEDICALE Résumé : La spectrométrie de masse type MALDI-TOF (Matrix Assisted Laser Désorption Ionization Time Of Flight) est une technique récente d’identification des microorganismes en plein essor, elle permet d’obtenir un spectre des protéines ribosomales et de membranes en fonction de leur poids après ionisation douce, ce spectre est comparé à une base de données, la qualité de l’identification est fonction de la richesse de la banque de spectres enregistrés.
Du fait de la pression hospitalière qui demande une performance élevée dans le diagnostic en terme de spécialités et de la rapidité puisque la puissance d’analyse est d’environ 100-120 identifications par jour sur une période normale de travail, cela exige la présence des automates qui répondent aux besoins hospitalières.
Selon les études, les résultats d’identifications obtenus avec la spectrométrie de masse (95%- 97.4% d’identifications correctes) sont comparables à ceux des systèmes automatisés utilisant des méthodes conventionnelles (75.2- 92.6%), de plus, la spectrométrie de masse devient une alternative au séquençage standard des gènes 16S ADNr en raison d’un coût d’analyse plus élevé et d’un délai de résultat très long.
Tout cela indique bien l’importance de cette technique dans le domaine microbiologique par leur puissance, leur sensibilité, leur simplicité et leur rapidité d’analyse.
Numéro (Thèse ou Mémoire) : P0272011 Président : MIMOUN ZOUHDI Directeur : YASSINE SEKHSOKH Juge : AZEDDINE MASRAR IDENTIFICATION BACTERIOLOGIQUE PAR SPECTROMETRIE DE MASSE. [thèse] / BENHILAL ASMAA., Auteur . - 2011.
LA THÈSE EN LIGNE EST INDISPONIBLE
Langues : Français (fre)
Mots-clés : IDENTIFICATION BACTERIOLOGIE SPECTROMETRIE DE MASSE Index. décimale : WA SANTE PUBLIQUE - PROFESSION MEDICALE Résumé : La spectrométrie de masse type MALDI-TOF (Matrix Assisted Laser Désorption Ionization Time Of Flight) est une technique récente d’identification des microorganismes en plein essor, elle permet d’obtenir un spectre des protéines ribosomales et de membranes en fonction de leur poids après ionisation douce, ce spectre est comparé à une base de données, la qualité de l’identification est fonction de la richesse de la banque de spectres enregistrés.
Du fait de la pression hospitalière qui demande une performance élevée dans le diagnostic en terme de spécialités et de la rapidité puisque la puissance d’analyse est d’environ 100-120 identifications par jour sur une période normale de travail, cela exige la présence des automates qui répondent aux besoins hospitalières.
Selon les études, les résultats d’identifications obtenus avec la spectrométrie de masse (95%- 97.4% d’identifications correctes) sont comparables à ceux des systèmes automatisés utilisant des méthodes conventionnelles (75.2- 92.6%), de plus, la spectrométrie de masse devient une alternative au séquençage standard des gènes 16S ADNr en raison d’un coût d’analyse plus élevé et d’un délai de résultat très long.
Tout cela indique bien l’importance de cette technique dans le domaine microbiologique par leur puissance, leur sensibilité, leur simplicité et leur rapidité d’analyse.
Numéro (Thèse ou Mémoire) : P0272011 Président : MIMOUN ZOUHDI Directeur : YASSINE SEKHSOKH Juge : AZEDDINE MASRAR Réservation
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Code barre Cote Support Localisation Section Disponibilité P0272011 WA Thèse imprimé Unité des Thèses et Mémoires ThèsesPharm2011 Disponible
Titre : LA PROTEOMIQUE : GENERALITES METHODES ET APPLICATIONS Type de document : thèse Auteurs : Younesse BAGACHOUL, Auteur Année de publication : 2021 Langues : Français (fre) Mots-clés : Protéine Protéomique Protéome Spectrométrie de masse Electrophorèse Résumé : Les gènes sont l’unité de l'hérédité, mais ils ne prennent vie que lorsqu’ils sont traduits
en protéines - les principaux acteurs fonctionnels de la biologie. Le protéome désigne le
nombre total de protéines présentes dans une cellule, un tissu ou un organisme à un moment
donné. Cette population de protéines peut varier dans le temps, entre les conditions de
croissance et entre les types de cellules, en raison de différences dans l’expression des gènes.
La protéomique est la science des protéines et peptides qui sont des molécules biologiques
d’immense importance car elles permettent l’exécution de plusieurs rôles structuraux et
fonctionnels, de la respiration jusqu’à la prolifération cellulaire et la réparation du génome.
L’étude extensive des protéines n’a pas connu une avancée significative jusqu’au début des
années 80, à la suite de l’introduction de la spectrométrie de masse MALDI-TOF et ESI. Le
développement de flux de travail de la protéomique à haut débit et de la protéomique
quantitative au cours des deux dernières décennies a élargi le champ de nos connaissances sur
la structure, la fonction, la modification et la dynamique globale des protéines de différents
organismes eucaryotes et procaryotes. Les technologies développées sont sensibles, rapides,
et permettent une plus grande couverture du protéome, et la combinaison de ces technologies
a permis de purifier, d’analyser, de caractériser, de quantifier, d'analyser la séquence et la
structure et de procéder à des analyses bioinformatiques d’un grand nombre de protéines.
Ce travail donne une vue globale sur les bases, les outils, et les méthodes
conventionnelles et récentes utilisées pour l’étude protéomique des échantillons et
préparations biologiques et leurs limitations, et ainsi que ses champs d’applicationNuméro (Thèse ou Mémoire) : P0782021 Président : M’hammed ANSAR Directeur : Azeddine IBRAHIMI Juge : Jaouad EL HARTI Juge : Youssef RAMLI LA PROTEOMIQUE : GENERALITES METHODES ET APPLICATIONS [thèse] / Younesse BAGACHOUL, Auteur . - 2021.
Langues : Français (fre)
Mots-clés : Protéine Protéomique Protéome Spectrométrie de masse Electrophorèse Résumé : Les gènes sont l’unité de l'hérédité, mais ils ne prennent vie que lorsqu’ils sont traduits
en protéines - les principaux acteurs fonctionnels de la biologie. Le protéome désigne le
nombre total de protéines présentes dans une cellule, un tissu ou un organisme à un moment
donné. Cette population de protéines peut varier dans le temps, entre les conditions de
croissance et entre les types de cellules, en raison de différences dans l’expression des gènes.
La protéomique est la science des protéines et peptides qui sont des molécules biologiques
d’immense importance car elles permettent l’exécution de plusieurs rôles structuraux et
fonctionnels, de la respiration jusqu’à la prolifération cellulaire et la réparation du génome.
L’étude extensive des protéines n’a pas connu une avancée significative jusqu’au début des
années 80, à la suite de l’introduction de la spectrométrie de masse MALDI-TOF et ESI. Le
développement de flux de travail de la protéomique à haut débit et de la protéomique
quantitative au cours des deux dernières décennies a élargi le champ de nos connaissances sur
la structure, la fonction, la modification et la dynamique globale des protéines de différents
organismes eucaryotes et procaryotes. Les technologies développées sont sensibles, rapides,
et permettent une plus grande couverture du protéome, et la combinaison de ces technologies
a permis de purifier, d’analyser, de caractériser, de quantifier, d'analyser la séquence et la
structure et de procéder à des analyses bioinformatiques d’un grand nombre de protéines.
Ce travail donne une vue globale sur les bases, les outils, et les méthodes
conventionnelles et récentes utilisées pour l’étude protéomique des échantillons et
préparations biologiques et leurs limitations, et ainsi que ses champs d’applicationNuméro (Thèse ou Mémoire) : P0782021 Président : M’hammed ANSAR Directeur : Azeddine IBRAHIMI Juge : Jaouad EL HARTI Juge : Youssef RAMLI Réservation
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Code barre Cote Support Localisation Section Disponibilité P0782021-1 WA Thèse imprimé Unité des Thèses et Mémoires ThèsesPharm2021 Disponible P0782021 WA Thèse imprimé Unité des Thèses et Mémoires ThèsesPharm2021 Disponible Documents numériques
P0782021URL SHOTGUN COMPARATIVE PROTEOMICS FOR IDENTIFICATION OF DRUG RESISTANCE SIGNATURES IN MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ISOLATES / ELHAOU FATIMA EZZAHRAA
Titre : SHOTGUN COMPARATIVE PROTEOMICS FOR IDENTIFICATION OF DRUG RESISTANCE SIGNATURES IN MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ISOLATES Type de document : thèse Auteurs : ELHAOU FATIMA EZZAHRAA, Auteur Année de publication : 2023 Langues : Anglais (eng) Mots-clés : Tuberculosis Mycobacterium tuberculosis Comparative-proteomics Mass spectrometry Drug resistance Tuberculose Mycobacterium tuberculosis Protéomique-comparative Spectrométrie de masse Résistance aux antituberculeux السل المتفطرة السلية البروتينات المقارنة مطياف الكتلة مقاومة الأدوية Résumé : Tuberculosis (TB) is a persistent global health issue, especially due to the emergence of drug-resistant strains. Although TB rates have decreased worldwide, it remains a significant problem in certain regions like Morocco. In this study, we employed a Label-Free shotgun comparative proteomic approach to analyse protein expression differences between drugresistant and drug-sensitive Mycobacterium tuberculosis (MTB) isolates. To conduct the proteomic analysis, we used trypsin digestion in a bottom-up proteomic strategy to generate peptide fragments for further analysis. Ultra High-Performance Liquid Chromatography coupled with tandem mass spectrometry (LC-MS/MS) was utilized to separate and analyse these peptide fragments, enabling the identification and quantification of proteins in the drug-resistant and drug-sensitive MTB samples. By comparing the protein expression levels, we identified several proteins that were downregulated or upregulated in the multidrugresistant (MDR) samples compared to the drug-sensitive ones. Additionally, we quantified twenty proteins that were not expressed in the drug-sensitive samples and among these was the protein UPPP known to confer drug resistance to bacteria due its role in cell wall biosynthesis. Functional annotation and protein interaction networks were employed and elucidated the roles of these proteins in virulence and drug resistance mechanisms. Leveraging proteomic approaches to study the differential expression of these proteins holds great significance in exploring effective strategies for controlling drug resistance in Tuberculosis.
Numéro (Thèse ou Mémoire) : MM0202023 Président : OUADGHIRI Mouna Directeur : El ALLALI Achraf Juge : DAOUD Rachid Juge : BENTAYEBI Kaoutar SHOTGUN COMPARATIVE PROTEOMICS FOR IDENTIFICATION OF DRUG RESISTANCE SIGNATURES IN MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS ISOLATES [thèse] / ELHAOU FATIMA EZZAHRAA, Auteur . - 2023.
Langues : Anglais (eng)
Mots-clés : Tuberculosis Mycobacterium tuberculosis Comparative-proteomics Mass spectrometry Drug resistance Tuberculose Mycobacterium tuberculosis Protéomique-comparative Spectrométrie de masse Résistance aux antituberculeux السل المتفطرة السلية البروتينات المقارنة مطياف الكتلة مقاومة الأدوية Résumé : Tuberculosis (TB) is a persistent global health issue, especially due to the emergence of drug-resistant strains. Although TB rates have decreased worldwide, it remains a significant problem in certain regions like Morocco. In this study, we employed a Label-Free shotgun comparative proteomic approach to analyse protein expression differences between drugresistant and drug-sensitive Mycobacterium tuberculosis (MTB) isolates. To conduct the proteomic analysis, we used trypsin digestion in a bottom-up proteomic strategy to generate peptide fragments for further analysis. Ultra High-Performance Liquid Chromatography coupled with tandem mass spectrometry (LC-MS/MS) was utilized to separate and analyse these peptide fragments, enabling the identification and quantification of proteins in the drug-resistant and drug-sensitive MTB samples. By comparing the protein expression levels, we identified several proteins that were downregulated or upregulated in the multidrugresistant (MDR) samples compared to the drug-sensitive ones. Additionally, we quantified twenty proteins that were not expressed in the drug-sensitive samples and among these was the protein UPPP known to confer drug resistance to bacteria due its role in cell wall biosynthesis. Functional annotation and protein interaction networks were employed and elucidated the roles of these proteins in virulence and drug resistance mechanisms. Leveraging proteomic approaches to study the differential expression of these proteins holds great significance in exploring effective strategies for controlling drug resistance in Tuberculosis.
Numéro (Thèse ou Mémoire) : MM0202023 Président : OUADGHIRI Mouna Directeur : El ALLALI Achraf Juge : DAOUD Rachid Juge : BENTAYEBI Kaoutar Réservation
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Code barre Cote Support Localisation Section Disponibilité MM0202023 WA Thèse imprimé Unité des Thèses et Mémoires Mémoires de Masters Disponible